A3F和A3G的相互作用导致A3F部分免受HIV-1LAI Vif介导的降解。使用了HIV-1LAI（LAI）和LAI SLQ突变体（SLQM）病毒来确定Vif介导的A3F和A3G的降解。SLQM是SLQ→AAA，阻止Vif与Elongin C相互作用。当单独表达（A3G-HA或A3F-V5）或共表达（A3F-V5/A3G-HA）时，使用抗HA和抗V5的免疫印迹法分别检测细胞和病毒裂解物中的A3G和A3F。无A3条件使用空载体作为转染对照。抗α-微管蛋白和抗p24分别用作细胞和病毒裂解物的装载对照。图片来源：病毒学杂志（2024年）。DOI：10.1128/jvi.01606-24
红枫湾APP：《医疗快讯》官网消息，自人类免疫缺陷病毒（HIV）被发现至今，估计已有4200万人死于艾滋，虽然患者现在可通过治疗过上正常的生活，但它仍然是一种人们希望治愈的慢性疾病。
萨斯喀彻温大学医学院微生物学、免疫学和生物化学系主任Linda Chelico博士及其团队正在研究对艾滋的免疫反应，特别是一个名为APOBEC3的蛋白质家族，它们会导致艾滋病毒中引起突变。而艾滋病毒使用反击机制破坏APOBEC3的防御，帮助艾滋病毒获胜并建立感染。
艾滋病毒还含有一种名为Vif的蛋白质，用于对抗APOBEC3，它们在细胞内相互对抗。
研究人员试图创造出阻断Vif与APOBEC3相互作用的药物，为蛋白质提供完全灭活艾滋病毒和预防感染所需的额外“增强”，使其能够完全灭活艾滋病毒并防止感染，但这些阻断剂大多无效。
日前，研究人员发现了以前未知的APOBEC3和Vif蛋白之间的相互作用，为药物设计提供了更好的图谱。他们的发现最近发表在《病毒学杂志》上。
Chelico博士表示，根据我们的数据，之前的抑制剂不成功，是因为没有找到蛋白质相互作用之间的正确界面。而有了更好的界面图，我们可以设计出更好的抑制剂。
之前的研究使用一种Vif蛋白和一种APOBEC3蛋白来模拟感染期间的条件，但这种实验设计并不能完全反映我们细胞内实际发生的情况。研究人员使用一系列分离的艾滋病毒，每种病毒的Vif蛋白都略有不同，发现艾滋毒株之间的Vif蛋白质存在差异，并且APOBEC3不是单独对抗艾滋病毒。
实验室证实，APOBEC3在感染期间会协同工作，并形成一种新的结构。APOBEC蛋白质是抵御病毒的天然防御系统的一部分，如果我们能阻止与Vif的相互作用，它们可能是一种天然的治疗方法。
Chelico表示，这一发现可能为新的治疗方法铺平道路。APOBEC蛋白作为对抗艾滋病毒的天然防御的潜力，为对抗艾滋带来了新的乐观前景。
Chelico说：“艾滋病毒仍是一个全球公共卫生问题。目前的治疗方法只能抑制病毒，所以我希望我们的研究提供了一种新的途径，以帮助身体的自然防御、阻止艾滋感染。”
